La streptavidine est une protéine tétramère exprimée dans Streptomyces avidinii. En raison de sa forte affinité pour la vitamine h-biotine, la streptavidine est habituellement utilisée dans les domaines de la biologie moléculaire et de la biotechnologie. Le Strep-tag a été sélectionné à l'origine à partir d'une bibliothèque génétique pour se lier particulièrement à une version "noyau" tronquée protéolytiquement de la streptavidine. Au fil des années, le Strep-tag a été optimisé systémiquement, pour permettre une plus grande flexibilité dans le choix du site attachment. De plus, son partenaire d'interaction, Streptavidin, a en outre été optimisé pour augmenter la capacité de liaison aux peptides, ce qui a abouti au développement de Strep-Tactin. L'affinité de liaison de Strep-tag à Strep-Tactin est près de 100 fois supérieur à Streptavidin. Le système dit Strep-tag, constitué de Strep-tag et de Strep-Tactin, s'est avéré particulièrement utile pour l'isolement fonctionnel et l'examen de complexes protéiques dans la recherche sur le protéome.
Image 273A | Plateau avec une pile composée de haut en bas d'un poids, de serviettes en papier, d'une membrane de nitrocellulose ou de nylon, d'un gel, d'une solution saline et d'une plaque de verre. | Thomasione / Public domain | Page URL : (https://commons.wikimedia.org/wiki/File:Aufbau_Southern-Blot.jpg) from Wikimedia Commons
Auteur : Yavor Mendel
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